Proteine
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Le proteine sono composti organici tra i più complessi, costituenti fondamentali di tutte le cellule animali e vegetali.
Dal punto di vista chimico, una proteina è un polimero costituito da amminoacidi oppure un complesso di più polimeri costituiti da amminoacidi ed altre molecole ed ioni coordinati tra loro.
Polimeri costituiti da poche unità di amminoacidi vengono chiamati oligopeptidi. Oligopeptidi e proteine formano la più generale classe dei protidi.
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Le proteine
Tutte le strutture cellulari posseggono una componente proteica: sono proteine anche gli enzimi, i pigmenti respiratori, molti ormoni e gli anticorpi responsabili della difesa immunitaria. Le proteine rientrano nella costituzione delle unghie, dei peli, dello strato corneo dell'epidermide, ecc., opponendo una valida difesa contro il mondo esterno.
Costituenti elementari
La molecola proteica risulta costituita da carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto; quasi costantenemente contiene zolfo e spesso fosforo e metalli come ferro e rame. I costituenti essenziali delle proteine sono gli amminoacidi, legati tra loro dai cosiddetti legami peptidici, per formare catene la cui lunghezza può essere molto variabile, da un centinaio a molte migliaia di amminoacidi.
Gli amminoacidi
La struttura generica degli amminoacidi ordinari è la seguente
COOH
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H-C-R
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NH2
in cui R rappresenta un gruppo specifico di ogni amminoacido. In funzione delle proprietà chimiche di tale gruppo, un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare).
Per eliminazione di una molecola di acqua, il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro
H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH --> H2N-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O
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R R' R R'
il legame che unisce due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende il nome di legame peptidico. Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome di generico di polipeptide, uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.
L'ingombro dei vari gruppi R che sporgono dalla catena polipetidica, l'affinità reciproca tra gruppi polari e tra gruppi apolari, l'attrazione tra gruppi basici e gruppi acidi sono alcune delle forze che concorrono a modellare la conformazione della proteina nello spazio, conformazione dalla quale dipende in modo essenziale l'attività biologica della proteina stessa.
Gli amminoacidi normalmente contenuti nelle proteine sono venti:
- acido aspartico (monoamminodicarbossilico)
- acido glutammico (monoamminodicarbossilico)
- alanina (monoamminomonocarbossilico)
- arginina (diamminomonocarbossilico)
- asparagina
- cisteina (monoamminomonocarbossilico)
- fenilalanina (monoamminomonocarbossilico)
- glicina (o glicocolla)
- glutammina
- isoleucina
- istidina
- leucina
- lisina (diamminomonocarbossilico)
- metionina
- prolina (iminoacido)
- serina (monoamminomonocarbossilico)
- tirosina
- treonina
- triptofano (monoamminomonocarbossilico)
- valina
Tra gli amminoacidi occasionali: il GABA (acido gamma-ammino-butirrico), il DOPA (L-diossifenilalanina), ecc.
Le loro composizioni sono numerosissime; inoltre ognuno di essi compare più volte nella catena polipeptidica. Si comprende cosi' quanto grande possa essere il numero di proteine esistenti in natura.
Struttura
La proteina può essere paragonata ad una costruzione su quattro piani.
- La struttura primaria è formata dalla sequenza specifica degli amminoacidi, dalla catena peptidica e dal numero stesso delle catene.
- La struttura secondaria consiste nella configurazione spaziale delle catene;
ad esempio la conformazione a spirale (o ad alfa elica), mantenuta e consentita dai legami a idrogeno, quella del collageno a pieghe (detta anche a foglio ripiegato) o quelle globulari appartenenti al gruppo KEMF (cheratina, epidermina, miosina, fibrinogeno).
- La struttura terziaria è rappresentata dalla configurazione della catena polipeptidica, che viene anche consentita e mantenuta dalle forze di Van der Waals. Gran parte delle strutture terziarie può essere classificato come globulare o fibrosa. In generale la struttura terziaria deriva dalle interazioni tra i grupppi R idrofobi del polipeptide.
- La struttura quaternaria è determinata dall'associazione di due o più unità polipeptidiche unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'enzima fosforilasi, costituito da quattro sub-unità.
Alcune proteine contengono anche una parte non polipeptidica, detta gruppo prostetico.
La conformazione spaziale di una proteina è fondamentale affinché questa esplichi la sua attività biologica.
Denaturare una proteina significa distruggerne la conformazione spaziale, rompendo i legami a idrogeno per mezzo di acidi forti, calore o agitazione (un esempio comune di denaturazione è la cottura di un uovo in cui, l'albumina, che costituisce la maggior parte dell'albume, viene denaturata). Una proteina denaturata, pur mantenendo intatta la sua struttura primaria, non è più in grado esplicare la sua funzione.
Proprietà
Le proprietà delle proteine si ricollegano a quelle dei loro costituenti, gli amminoacidi: sono ellettroliti anfoteri, possono essere sottoposte ad elettroforesi, sono otticamente attive (levogire) e presentano il fenomeno di Tyndall. Il punto isoelettrico o PI di una proteina è rappresentato da quella concentrazione di idrogenioni del mezzo, che si comporta in modo da far assumere al protide una forma di anfoione. Per ottenere il peso molecolare o PM delle proteine si deve far ricorso a sistemi che, oltre a non dare buoni risultati, non risultano di facile attuazione. Quello che ha fornito i migliori risultati è senza dubbio il metodo Svedberg, che a differenza di altri, è indipendente dalla presenza di corpi estranei ed anche dalla imbibizione della proteina, elementi che possono inficiare in modo notevole i risultati delle prove sperimentali.
Classificazione
La classificazione può essere fatta in base alla composizione chimica, alla configurazione molecolare o alla solubilità. Si distinguono cosi' proteine semplici (costituite da soli amminoacidi) e proteine coniugate (costituite da una proteina semplice e da un gruppo prostetico di natura non proteica. Tra le proteine semplici:
- proteine fibrose, generalmente insolubili nei solventi acquosi ed a volte inattaccabili dagli enzimi proteolitici
- collageno (costituente essenziale del tessuto connettivo)
- elastina (componente principale delle fibre elastiche e delle pareti vasali)
- cheratina (componente essenziale dell'epidermide)
- proteine globose o globurali, solubili in acqua e cristallizzabili
- protamine (di struttura semplice, simile ai peptoni)
- istioni (di struttura semplice, simile ai peptoni)
- albumine, assai diffuse nel mondo animale
- globuline, insolubili in acqua, si trovano nel sangue, nel muscolo, nei tessuti in genere e nei semi
- prolamine, caratteristiche del mondo vegetale.
Tra le proteine coniugate:
- il gruppo proteico
- il gruppo prostetico.
Un’ulteriore suddivisione delle proteine è quella che le distingue in base alla loro funzione.
- le proteine strutturali sono componenti delle strutture permanenti dell’organismo ed hanno principalmente una funzione meccanica. Due esempi sono il collagene e l’elastina, presenti nella matrice dei tessuti connettivi.
- le proteine di trasporto si legano (in genere con legami deboli) a sostanze poco (o comunque non abbastanza) idrosolubili e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei. Comprendono ad esempio le proteine del sangue che trasportano i lipidi e il ferro, nonché l’emoglobina che trasporta l’ossigeno. Molto importanti sono anche le proteine di trasporto delle membrane cellulari, che permettono un passaggio selettivo di molecole idrosolubili e ioni.
- le immunoglobuline (dette anche anticorpi) sono proteine che si legano a molecole normalmente non presenti nell’organismo, concorrendo alla difesa dello stesso.
- gli enzimi sono proteine catalitiche. Essi accelerano enormemente la velocità di specifiche reazioni chimiche, determinando quali, tra le pressoché infinite reazioni che potrebbero avvenire tra le sostanze presenti, avvengono realmente a velocità apprezzabile. Di fatto, ogni molecola appena un po’ complessa presente in un essere vivente è prodotta da enzimi.
Sintesi
Le proteine sono sintetizzate dagli organismi attraverso il processo della biosintesi.
A livello industriale e di laboratorio, la sintesi dei polipeptidi può essere condotta per due vie distinte:
- Sintesi di Merrifield (o in fase solida): i polipeptidi vengono sintetizzati utilizzando un supporto solido polimerico a cui vengono legati in successione gli amminoacidi, partendo dal primo, che viene solitamente utilizzato opportunamente modificato affinché si leghi alla resina e resti protetto dall'azione dei reagenti utilizzati durante la sintesi del polipeptide.
- Sintesi enzimatica: vengono opportunamente utilizzati enzimi capaci di promuovere la formazione o la rimozione di un legame peptidici (chimotripsina, tripsina, elastasi, pepsina, etc.).
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